|
 |
|
Postovani, zanima me na koji se nacin procjenjuje pKa vrijednost nekog slozenijeg org. spoja? Isto tako, govorimo li tu o pKa vrijednosti za citavu molekulu ili za neki njen dio koji moze npr. davati ili primati protone? Jasno mi je kako racunati kad se radi o jednostavnim anorganskim kiselinama i bazama, ali mi nije jasno kod organskih spojeva, pogotovo onih koje imaju npr 5-6 raznih funkcionalnih skupina?
Mozete li uz odgovor dati neki primjer?
Kako se za takve spojeve eksperimentalno odredjuje pKa? Hvala unaprijed.
|
|
Ime i prezime:
Jan Ponte
melonn@libero.it
|
 |
 |
Ako su vrijednosti konstanti u mjerljivom području (nisam se time nikad ozbiljno bavio pa mogu samo odoka reći da se titracijom u vodenim otopinama mogu odrediti vrijednosti pKa od nekih 1 do 10), odredit će se titracijom, bilo potenciometrijskom, spektroskopskom (UV/VIS, NMR) ili kalorimetrijskom. Znači, u otopinu spoja dodaje se postupno jaka kiselina ili baza te se prati promjena neke osobine te otopine koja se može povezati direktno s time koliki je dio tog spoja protoniran, a koliki još nije. Tu je posve nevažno kako točno spoj izgleda ili kakve sve druge funkcionalne skupine ima, budući da mjerimo samo konstantu ravnoteže između dviju vrsti od kojih jedna ima jedan proton više od druge. Problem nastaje tek kad se radi o poliprotonskim kiselinama (ili polibaznim spojevima), jer se lako može dogoditi da konstante ravnoteže budu previše bliske pa se ne mogu odrediti. Također, sama titracija ne govori ništa o tomu kojim se redom deprotoniraju kiselinske skupine. To moramo zaključiti sami, bilo kakvim drugim eksperimentom, bilo modeliranjem ili vlastitom kemijskom logikom.
Područje kemije u kojemu se spominju vrijednosti pKa za pojedine dijelove molekule je biokemija, a razlog tomu je što barata s molekulama koje su dovoljno ogromne da im protoniranje jednog dijela ne mora (ali itekako može) bitno utjecati na to kako se ponašaju ostali. Primjerice, kiselost ili bazičnost pojedinih bočnih ogranaka u proteinima može se promijeniti ako su na početku ili kraju peptidnog lanca, a još više ako ih konformacija proteina približi skupinama koje su također bazične ili kisele. Međutim, kod manjih molekula svi su atomi previše blizu da bi se moglo govoriti o vrijednostima pKa za pojedine skupine, budući da bi naboj formiran na jednoj bitno utjecao na mogućnost da se neka druga skupina protonira ili deprotonira. Zato jednostavno imamo konstante disocijacije, a o redoslijedu doznajemo iz drugih izvora.
Pozdrav, |
|
|
Odgovorio:
Ivica Cvrtila
i.cvrtila@rug.nl
<-- Povratak
|
|
|
Postavite
pitanje iz bilo kojeg područja kemije i
e-škola će osigurati da dobijete odgovor od kompetentnog znanstvenika. |
  |
|
